Was sind die Unterschiede zwischen faserigen und globulären Proteinen?

Globuläre Proteine ​​haben eine kugelförmige, elliptische oder ovale Form und sind in Wasser, Säuren und Basen löslich, während Faserproteine ​​nicht löslich sind, außer in starken Säure- und Alkalikonzentrationen. Faserproteine ​​​​sind eines von drei Arten von Skleroproteinen, aus denen Bindegewebe, Knochenmatrizen, Sehnen und Muskelfasern bestehen. Faserproteine ​​haben eine eher stäbchenförmige Struktur.

Die Peptidsequenz von Skleroproteinen kann begrenzte Reste aufweisen, die manchmal zur Bildung von Sekundärstrukturen wie einer Kollagenhelix führen. Eine einfache Möglichkeit, die beiden zu unterscheiden, besteht darin, sich ihre jeweiligen Namen vorzustellen; kugelförmig ist eine kugelförmige und kreisförmige Struktur, die durch eine schwache intermolekulare Wasserstoffbrücke zusammengehalten wird, während faserige Proteine ​​eher Fasern eines verlängerten Fadens ähneln. Sie haben eine asymmetrische Form und sind eine Peptidkette, die durch sehr starke intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten wird. Insulin und Eialbumin sind zwei Beispiele für kugelförmige Proteine, während Keratin, Fibroin und Kollagen einige Beispiele für faserige Proteine ​​sind.

Das Wort "Protein" leitet sich vom griechischen Wort "proteos" ab und bedeutet zuerst. In der Tat sind Proteine ​​für die Funktionen aller Lebewesen unerlässlich und arbeiten daran, Sauerstoff durch den Körper zu transportieren, mechanische Bewegungen zu unterstützen und das notwendige Muskel-, Knochen-, Haut- und Organgewebe aufzubauen.