Proteine, die sich vom endoplasmatischen Retikulum zum Golgi-Apparat bewegen, reisen in COPII-beschichteten Transportfahrzeugen. Laut der vierten Ausgabe von Molecular Biology of the Cell auf der NCBI-Website sind die Transportvesikel werden von einer Region des endoplasmatischen Retikulums, die als ER-Austrittsstellen bekannt ist, abgeschnürt. Diese Austrittsstellen haben keine membrangebundenen Ribosomen, die ansonsten den Prozess verzögern würden.
Ausgewählte Frachtproteine werden zu den Transportvesikeln angezogen, wo sie sich schließlich konzentrieren. Wissenschaftler glauben, dass diese Frachtproteine ein Austrittssignal haben, das komplementäre Rezeptorproteine auf das Vorhandensein der COPII-Hülle im knospenden Vesikel aufmerksam macht. Dies hilft den komplementären Proteinen, in das Vesikel zu gelangen. Einige Proteine ohne Austrittssignale, die normalerweise im ER verbleiben, werden jedoch auch in knospenden Vesikeln verpackt, um in den Golgi-Apparat zu gelangen. Ungefähr 200 Membranproteine, oft unterschiedlicher Art, sind in einem durchschnittlichen Transportvesikel von 50 Nanometern enthalten.
Allerdings benötigen nicht alle Proteine ein Vesikel. Wenn sekretorische Proteine in sehr hohen Konzentrationen hergestellt werden, entweichen einige von ihnen ohne Hilfe von Sortierrezeptoren aus dem ER. Andere Proteine hingegen dürfen gar nicht austreten. Wenn Proteine beispielsweise entfaltet oder falsch gefaltet werden, werden sie im ER in einem Chaperon-Protein zurückgehalten.
