Welche Auswirkungen haben Substrat- und Enzymkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit?

Bei einer Enzymreaktion besteht eine hyperbolische Beziehung zwischen der Reaktionsgeschwindigkeit und der Substratkonzentration, erklärt eine Website-Ressource des University College London. Bei einer niedrigen Substratkonzentration gibt es eine steile Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmendem Substrat. Wenn das Enzym mit Substrat gesättigt ist, verjüngt sich die Reaktionsgeschwindigkeit auf eine gleichmäßigere Geschwindigkeit.

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird erreicht, wenn das Enzym mit Substrat gesättigt ist. Die Affinität zwischen einem Enzym und seinem Substrat bestimmt, wie schnell die Reaktion abläuft. Diese Beziehung ist als Michaelis-Konstante oder Km bekannt. Ein Enzym mit einem hohen Km-Wert hat eine geringe Affinität zum Substrat und erfordert eine höhere Substratkonzentration, um die maximale Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.

Eine viel höhere Substratkonzentration ist erforderlich, um sicherzustellen, dass das Enzym während des gesamten Prozesses vollständig reagiert. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird garantiert erreicht, wenn viel mehr Substrat als Enzym vorhanden ist. Reaktionen mit großen Substratmengen werden Reaktionen nullter Ordnung genannt, da die Reaktionsgeschwindigkeiten unabhängig von der Substratkonzentration sind.

Das Substrat ist einfach eine Substanz, die mit einem Enzym reagiert. Diese Reaktionen und ihre mathematischen Darstellungen werden verwendet, um Konzentrationen verschiedener Substanzen in lebendem Gewebe zu bestimmen. Eine solche Reaktion tritt auf, wenn Labortechniker Glukoseoxidase verwenden, um die Plasmaglukose zu messen.