Laut der Florida State University beeinflusst der pH-Wert die Enzymaktivität, indem er ein Enzym daran hindert, eine Reaktion zu katalysieren. pH-Änderungen wirken sich auf polare und unpolare Kräfte aus, verändern die Form eines Enzyms und die aktive Stelle und bewirken, dass die chemische Veränderung ineffektiv oder gar nicht stattfindet.
Die Florida State University gibt an, dass basische Gruppen in sauren Lösungen protoniert werden, während saure Gruppen in basischen Umgebungen deprotoniert werden. Dies verändert die elektrische Anziehung zwischen polaren Gruppen.
Die Florida State University behauptet, dass jedes Enzym einen optimalen pH-Bereich hat. Einige Enzyme, wie die im Magen, funktionieren am besten bei sehr niedrigen sauren pH-Werten. Andere Enzyme, wie die im Speichel, funktionieren am besten in der Nähe der Neutralität. Noch andere Enzyme wie Lipasen funktionieren am besten bei basischen pH-Werten.
Die Florida State University erklärt die Auswirkungen des pH-Werts auf die Enzymaktivität anhand von zwei Beispielen, die Enzyme im Blut beschreiben. Ein Beispiel ist die Azidose, die auftritt, wenn der pH-Wert im Blut sinkt, wodurch die Enzyme im Blut aus ihrem optimalen pH-Bereich verschoben werden. Ein weiteres Beispiel ist die Alkalose, die auftritt, wenn der pH-Wert exponentiell ansteigt, wodurch Enzyme wirkungslos funktionieren. Die Florida State University erklärt, dass diese Zustände aufgrund der im Blut gefundenen Puffer normalerweise nicht auftreten. Diese Puffer sind Substanzen, die pH-Änderungen widerstehen und die pH-Werte auf einen engen Bereich beschränken. Die vielen Puffer im Körper passen den pH-Wert an, damit Enzyme ihre Reaktionen weiterhin katalysieren können.
