Exposition einer extremen Umgebung, wie hoher Temperatur, Säure oder Alkalinität, führt zur Denaturierung von Proteinen. Die Denaturierung stört und zerstört die Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen, verformt sie von einer normalen Alpha-Helix und Beta-Sheet-Struktur in eine zufällige Form.
Denaturierungsprozesse sind im Allgemeinen zu schwach, um die Peptidbindungen aufzubrechen, die die Rückgratstruktur des Proteins zusammenhalten, sodass sie keine vollständige Dissoziation induzieren. Die schwachen bindenden Wechselwirkungen, die Sekundärstrukturen zusammenhalten, einschließlich Wasserstoffbrücken und polaren Wechselwirkungen, werden bei der Denaturierung zerstört. Andere schwache Wechselwirkungen, die bei diesen Prozessen zerstört werden, umfassen Salzbrücken und Disulfidbrücken. Zahlreiche Reagenzien können diese schwachen Bindungen angreifen und eine Denaturierung induzieren.
Das Erhitzen eines Proteins unterbricht die Wasserstoffbrückenbindungen und unpolaren Wechselwirkungen in der sekundären Proteinstruktur, indem die kinetische Energie der Moleküle bis zur Bindungsdissoziation erhöht wird. Diese hitzeinduzierte Denaturierung wird bei gekochten Eiern beobachtet, deren Eiweiß und Eigelb denaturieren und koagulieren. Die Denaturierung von Proteinen mit Hitze erleichtert deren Verdauung, indem Enzyme während der Verdauung besser auf die Peptidketten zugreifen und sie abbauen können. Die Denaturierung von bakteriellen Proteinen in einem Autoklaven ermöglicht die Sterilisation medizinischer Geräte.
Wasserstoffbrücken zwischen sekundären Amidgruppen oder Seitenketten können auch durch Alkohole gestört werden. Die starken denaturierenden Eigenschaften von Alkoholen machen sie zu hervorragenden Antiseptika.
