Native Gelelektrophorese ist eine Methode, bei der Proteine auf einem Gel getrennt werden, ohne denaturiert oder mit einer Chemikalie namens SDS oder Natriumdodecylsulfat behandelt worden zu sein. Die native Gelelektrophorese unterscheidet sich von der denaturierenden Gelelektrophorese in dass die analysierten Proteine gefaltet bleiben und ihre Ladungen behalten.
Beide Arten der Gelelektrophorese funktionieren nach dem gleichen Grundprinzip. Proteinproben werden oben auf ein Polyacrylamidgel geladen. Ein elektrischer Strom wird durch das Gel geleitet und die Proteine wandern durch das Gel. In denaturierenden Gelen sind die Proteine mit SDS beschichtet, was ihnen eine starke negative Ladung verleiht. Infolgedessen wandern denaturierte Proteine hauptsächlich aufgrund ihres Molekulargewichts durch das Gel.
Bei der nativen Gelelektrophorese sind die Proteine noch gefaltet, sodass die Form des Proteins beeinflusst, wie schnell es durch das Gel wandert. Die Proteine behalten auch ihre native elektrische Ladung, und daher beeinflussen die unterschiedlichen Ladungen, wie das Protein durch das native Gel läuft.
Native Gelelektrophorese wird verwendet, um die Bindung an andere Verbindungen, Aggregation und Konformation zu untersuchen. Für viele dieser Techniken sind native Gele erforderlich, da das Denaturieren von Protein dazu führt, dass es seine Struktur und eventuelle Bindungsaffinitäten verliert. Der letzte Vorteil der nativen Gelelektrophorese besteht darin, dass es möglich ist, die Proteine nach dem Durchlaufen des Gels zu extrahieren.
