Die Sekundärstruktur eines Proteins wird durch intermolekulare und intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen von Amidgruppen aufrechterhalten. Die sekundäre Proteinstruktur wurde 1951 von Linus Pauing und Robert Cory als Alpha-Helix oder Beta-Faltblatt vorgeschlagen.
Pauling und Cory machten ihren Vorschlag, nachdem sie Röntgenaufnahmen gemacht und molekulare Modelle erstellt hatten. Die Alpha-Helix-Struktur, die Polypeptidkette, ist wie eine Feder gewunden und kann entweder rechts- oder linksgängig sein. In der Beta-Faltblattstruktur sind die Proteinketten nebeneinander neben jeder anderen Proteinkette in entgegengesetzter Richtung ausgerichtet.
