Temperatur, pH-Wert und Konzentrationen von Enzym und Substrat wirken sich alle auf die Enzymfunktionalität aus. Chemische Inhibitoren können auch die Funktion von Enzymen beeinflussen und ihre Wirksamkeit verringern.
Die Temperatur beeinflusst die kinetische Energie eines beliebigen Moleküls. Wärmere Temperaturen liefern mehr kinetische Energie und erhöhen die Chancen für erfolgreiche molekulare Kollisionen. Oberhalb einer optimalen Temperatur beginnt die Enzymstruktur aufzubrechen, da molekulare Bindungen aufgebrochen werden und das katalytische Aktivitätspotenzial verringert wird.
Wie die Temperatur gibt es auch einen optimalen pH-Wert für die Enzymfunktionalität. Veränderungen des pH-Wertes können molekulare Bindungen herstellen oder aufbrechen, die Form von Enzymen verändern und sich direkt auf die Wirksamkeit des Enzyms auswirken.
Die Geschwindigkeit der durch Enzyme katalysierten Reaktionen hängt von der Enzym- und Substratkonzentration ab. Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu, wenn die Konzentration von einem von beiden erhöht wird. Die Anstiegsgeschwindigkeit wächst, bis das aktive Zentrum mit Substrat gesättigt ist. Wenn die Substratkonzentration hoch ist und Temperatur und pH konstant gehalten werden, ist die Reaktionsgeschwindigkeit direkt proportional zur Enzymkonzentration.
Chemikalien, die als Inhibitoren bezeichnet werden, können die katalytische Aktivität des Enzyms reduzieren oder sogar stoppen. Auf das aktive Zentrum gerichtete Inhibitoren besetzen das aktive Zentrum und konkurrieren mit dem Substrat um das aktive Zentrum. Andere Inhibitoren, sogenannte nicht-aktiv-stellen-gerichtete Inhibitoren, heften sich an die Enzymstruktur und verzerren ihre Form.
