Glykoproteine sind eine Form von Protein, die Zuckerreste enthält. Glykoproteine befinden sich normalerweise an der Oberfläche von Zellen und unterstützen wichtige Prozesse im Körper.
Glykoproteine sind eine Form von Protein, die Zuckerreste enthält. Die verschiedenen Eigenschaften des Zuckers können sich ändern, sodass er sich an eine Eigenschaft des Proteins anheftet. Glykoproteine sind auf Zucker angewiesen, um richtig zu funktionieren. Zucker hilft ihnen, ihr Ziel im Organismus der Zelle zu erreichen. Sie spielen im Körper auf Zellebene eine wichtige Rolle. Glykoproteine befinden sich normalerweise an der Oberfläche von Zellen. Hier wirken sie als Membranproteine, die manchmal wichtige Prozesse des Körpers wie die Fortpflanzung erleichtern. Es gibt drei verschiedene Arten von Glykoproteinen, die durch ihren Synthesemechanismus und ihre Struktur differenziert bestimmt werden. Diese Glykoproteine sind entweder N-gebundene, O-gebundene oder nicht-enzymatische Glykoproteine.
Verstehen, wie Glykoproteine im Körper funktionieren Glykoproteine helfen bei der Entwicklung der Gewebefunktion, wenn sie sich an die im Körper vorkommenden Zellen anheften. Glykoproteine kommen in Bindegewebe, Zellwänden und Blutplasma vor. Je nachdem, wo sie sich im Körper befinden, weisen sie strukturelle Unterschiede auf. Glykoproteine spielen eine wichtige Rolle bei der Fortpflanzung, da sie sich auf der Oberfläche der Spermien befinden. Glykoproteine verändern die Permeabilität der Plasmamembran, wodurch die Anziehung von Eizellen zu den Samenzellen erleichtert wird.
N-verknüpfte Glykoproteine Diese Arten von Glykoproteinen werden in den Membranorganellen einer Zelle modifiziert und synthetisiert. Der Proteinanteil des Glykoproteins wird an der Oberfläche von anderen Aminosäuren gebildet. Dadurch entsteht eine lineare Polymerkette aus Aminosäuren, die als Polypeptid bezeichnet wird. Mindestens 20 verschiedene Arten von Aminosäuren werden verwendet, um Polypeptide zu erzeugen. Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette ist entscheidend für ihre Funktion. Diese Reihenfolge wird als Aminosäuresequenz bezeichnet. Die Bedeutung davon zeigt sich, wenn man bedenkt, dass die Aminosäuren, wenn sie in einer anderen Reihenfolge angeordnet wären, nicht die gleiche Funktion hätten.
Einige dieser N-gebundenen Glykoproteine enthalten Kohlenhydrate. Kohlenhydrate binden sich nicht einzeln an Polypeptide. Stattdessen heften sich Kohlenhydrate, die viele verschiedene Arten von Zuckerresten enthalten, an das translatierte Protein. Die Kohlenhydrate, die sich im Glykoprotein befinden, werden durch Enzyme modifiziert, die auch einen Teil des Zuckers entfernen. Es bindet dann andere Zucker, so dass es neue Glykoproteine bildet.
O-verknüpfte Glykoproteine Diese Arten von Glykoproteinen werden durch Hinzufügen von Zucker zur Hydroxylkette und zu den Polypeptiden hergestellt. Sie unterscheiden sich von den N-gebundenen Glykoproteinen, weil sie durch die Zugabe von Zucker nacheinander hergestellt werden. O-gebundene Glykoproteine werden oft Teil einer extrazellulären Matrix, nachdem sie von der Zelle sezerniert wurden. Diese extrazelluläre Matrix umgibt die O-gebundenen Glykoproteine.
Nicht-enzymatische Glykoproteine Dies erzeugt Glykoproteine, wenn Zucker in einem als Glykosylierung bezeichneten Prozess zu Polypeptiden hinzugefügt wird. Die Zuckerkonzentration und die Zeit steuern die Glykosylierung. Menschen, die höhere Mengen an zirkulierender Glukose haben, erfahren eine höhere Glykosylierung. Darüber hinaus weisen ältere Proteine auch eine höhere Inzidenz von Glykosylierung auf. Dies ist die primäre Grundlage des glykosylierten Hämoglobin-Diagnosetests, der zur Kontrolle des Blutzuckerspiegels bei Diabetikern verwendet wird. Es wird auch für ihre langfristige Wartung und Überwachung verwendet.
