Oxidative Desaminierung ist eine Oxidationsreaktion, die unter aeroben Bedingungen in den meisten Geweben abläuft und hauptsächlich an Glutaminsäureresten auftritt, da Glutaminsäure das Endprodukt vieler Transaminierungen ist Reaktionen. Oxidative Desaminierung ist auch dafür bekannt, den Verlust der Aminogruppen von Lysin zu verursachen und wurde in oxidierten Proteinen identifiziert.
Während enzymatische Formen dieser Reaktion für die Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts wichtig sind, kann die oxidative Desaminierung auch als enzymatische Reaktion auftreten, bei der die Desaminierung von Lysin durch das Enzym Lysinoxidase katalysiert werden kann. Die oxidative Desaminierung ist auch der erste Schritt beim Abbau von Norleucin und strukturell verwandten nicht standardmäßigen Aminosäuren wie Norvalin, Beta-Methylnorleucin und Homoisoleucin.
Zum Beispiel würde die oxidative Desaminierung von Norleucin Ketocapronsäure und Ammoniak ergeben.
Akagawa et al. verwendeten Modellreaktionen von Benzylamin, um die oxidative Desaminierung durch Glycoxidation aufzuklären.
Die oxidative Reaktion wurde durch EDTA, Katalase und Dimethylsulfoxid gehemmt,
was auf die Beteiligung reaktiver Sauerstoffspezies an diesem Prozess hindeutet. Sie schlugen ein
. vorStrecker-Reaktion und reaktive Sauerstoffspezies-vermittelte Oxidation während
Glycoxidation als Mechanismus der oxidativen Desaminierung.
Wenn das Enzym Lysyloxidase beispielsweise Kollagen vernetzt, wird Wasserstoffperoxid freigesetzt. Enzymatische Desaminierungsreaktionen mit Oxidasen können jedoch durch endogene Schutzmechanismen abgeschwächt werden.
