Kompetitive Inhibitoren konkurrieren mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms, während nicht-kompetitive Inhibitoren mit dem Enzym an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum interagieren. Beide Arten von Inhibitoren können das Auftreten einer spezifischen chemischen Reaktion verhindern .
Enzyme sind Proteine in Lebewesen, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöhen. Sie interagieren mit einem Reaktionspartner, der als Substrat bezeichnet wird. Enzym und Substrat fügen sich wie Schloss und Schlüssel zusammen. Der Ort, an dem Enzyme und Substrate zusammenpassen, wird als aktives Zentrum bezeichnet. Ohne Enzyme würden viele chemische Reaktionen im Körper nicht oder zu langsam ablaufen, um von Nutzen zu sein.
Inhibitoren sind Substanzen, die die Wirkung des Enzyms verändern oder stören, um es zu verlangsamen oder zu stoppen. Kompetitive Inhibitoren ahmen die Struktur des Substrats nach. Sie können in das aktive Zentrum passen und verhindern, dass das Substrat mit dem Enzym interagiert. Dies kann je nach Konzentration des Inhibitors und des Substrats eine Reaktion entweder verlangsamen oder verhindern.
Nichtkompetitive Inhibitoren passen nicht in das aktive Zentrum. Stattdessen reagieren sie mit dem Enzym und verändern seine Form. Sobald die Formänderung eintritt, passt das Substrat nicht mehr in das aktive Zentrum und die Reaktion kann nicht stattfinden.
