Das sauerstofftransportierende Protein in Muskelzellen ist Myoglobin, das dem sauerstofftransportierenden Protein für den gesamten menschlichen Körper, Hämoglobin, sehr ähnlich ist. Hämoglobin transportiert Sauerstoff zu den Muskelzellen, wo er abgegeben wird zu Myoglobin, das den Sauerstoff in den Muskelzellen transportiert.
Myoglobin ist ein Protein, das hauptsächlich in Muskelzellen vorkommt und aus acht Alpha-Helices besteht. Das Zentrum des Proteins ist hydrophob, d. h. es reagiert nicht mit Wassermolekülen. Die Außenseite des Proteins ist hydrophil, da es mit Wassermolekülen reagiert.
Dadurch wird das Protein insgesamt wasserlöslich. Jedes Myoblobin-Protein enthält eine Hämgruppe, die für den Sauerstofftransport verantwortlich ist. Jede Hämgruppe enthält ein Eisenmolekül. Das Sauerstoffatom bindet direkt an das Eisenatom in der Hämgruppe.
Die hydrophobe Natur des Zentrums des Myoglobinproteins stabilisiert die Bindung des Sauerstoffatoms an das Eisenatom. Dies ermöglicht es Myoglobin, das Sauerstoffatom effektiv durch die Muskeln zu transportieren, ohne befürchten zu müssen, dass es herunterfällt und sich an ein anderes Protein oder Atom anlagert. Sobald das Myoglobinprotein mit dem angelagerten Sauerstoff seinen Bestimmungsort erreicht, wird der Sauerstoff vom Eisenatom freigesetzt und das Myoglobinprotein kann sich zum weiteren Transport an ein anderes Sauerstoffatom binden.
