Warum ist die nichtkompetitive Hemmung in der Enzymchemie wichtig?

Die nichtkompetitive Hemmung ist für das Studium der Enzymchemie wichtig, da sie eine spezifische Methode zur Verringerung der Aktivität von Enzymen in einer katalytischen Reaktion beschreibt. Diese Art der Hemmung beinhaltet eine Hemmstoffverbindung, die mit dem Enzym verbunden ist -Substratkomplex, um die Bildung des Produkts zu verhindern. In der Medizin und anderen wissenschaftlichen Bereichen hat sich die nicht kompetitive Hemmung als nützlich erwiesen.

Die Bedeutung der nichtkompetitiven Hemmung wurde in der Biochemie und Pharmakologie hervorgehoben. Ein Beispiel für eine nicht kompetitive Hemmung ist die Verwendung von Lithium, um Inositolmonophosphatase zu verhindern, die manisch-depressive Psychosen verursacht.

Die nichtkompetitive Hemmung gehört zu einer Klasse von Verbindungen, die als reversible Inhibitoren bezeichnet werden und aus einer Reaktion entfernt werden können, um ihre Wirkung umzukehren. Obwohl beide reversibel sind, unterscheidet sich die nichtkompetitive Hemmung von der kompetitiven Hemmung, bei der ein Inhibitor an das Enzym gebunden wird, sodass die mögliche Bindung des Enzyms an das Substrat unterbrochen wird. In diesem Szenario versucht der Inhibitor, die Struktur des Substrats nachzuahmen, wodurch verhindert wird, dass sich dieses mit dem Enzym verbindet. In einigen Fällen können kompetitive Inhibitoren die Struktur des Enzyms selbst verändern, sodass das Substrat inkompatibel wird.

Im Gegensatz dazu verhindert eine nicht-kompetitive Hemmung nicht die Bindung des Substrats an das Enzym. Dieser Inhibitortyp ermöglicht es dem Enzym und dem Substrat, einen Komplex zu bilden, an den der Inhibitor binden wird. Infolgedessen kann der veränderte Komplex die gewünschten Produkte nicht freisetzen.